Поиск :
Личный кабинет :
Электронный каталог: Горькавая, А.М. - Молекулярное клонирование, гетерологическая экспрессия и получение соматотропина человека
Горькавая, А.М. - Молекулярное клонирование, гетерологическая экспрессия и получение соматотропина человека
Статья
Автор: Горькавая, А.М.
Весцi Нацыянальнай акадэмii навук Беларусi. Серыя хiмiчных навук: Молекулярное клонирование, гетерологическая экспрессия и получение соматотропина человека
Мolecular cloning, heterological expression and production of the human growth hormone
б.г.
ISBN отсутствует
Автор: Горькавая, А.М.
Весцi Нацыянальнай акадэмii навук Беларусi. Серыя хiмiчных навук: Молекулярное клонирование, гетерологическая экспрессия и получение соматотропина человека
Мolecular cloning, heterological expression and production of the human growth hormone
б.г.
ISBN отсутствует
Статья
Горькавая, А.М.
Молекулярное клонирование, гетерологическая экспрессия и получение соматотропина человека = Мolecular cloning, heterological expression and production of the human growth hormone / А. М. Горькавая, А. А. Гилеп, Г. В. Сергеев. – DOI 10.29235/1561-8331-2019-55-2-182-187 // Весцi Нацыянальнай акадэмii навук Беларусi. Серыя хiмiчных навук / гл. ред. С.А. Усанов; учредитель Национальная академия наук Беларуси (Минск). – 2019. – Т.55 N2. – С. 182-187. – На рус. яз.
Соматотропин - гормон пептидной природы, синтезирующийся в передней доле гипофиза и усиливающий пролиферацию клеток и рост организма. В результате проведенного исследования разработана конструкция для периплазматической экспрессии рекомбинантного соматотропина человека на основе плазмиды pNic, подобраны условия для периплазматической бактериальной экспрессии (42 ч, 30 °С), способы выделения и очистки препарата целевого белка, не содержащего гистидинового кластера. Получен препарат целевого белка высокой степени очистки и соответствующего природному по молекулярной массе (MW 22301,9 Да). Общее количество полученного рекомбинантного соматотропина человека составило 2,85 мг на литр среды.
Growth hormone (GH) is a polypeptide produced in the anterior pituitary lobe that triggers different biochemical pathways and increases cell proliferation and growth. In this work, the pNic based vector for periplasmatic secretion was developed. Recombinant human growth hormone was produced via periplasmatic secretion (42h, 30 °C) followed by several steps of purification. GH obtained does not contain His-tag. Expression level of 2,85 mg per 1 liter of bacterial culture was achieved.
577.17.083
общий = БД Наука
общий = БИООРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ
общий = РЕКОМБИНАЦИЯ (физ., хим.)
общий = МОЛЕКУЛЯРНОЕ КЛОНИРОВАНИЕ
общий = БЕЛКИ (вещества)
общий = ХИМИЧЕСКОЕ СТРОЕНИЕ
Горькавая, А.М.
Молекулярное клонирование, гетерологическая экспрессия и получение соматотропина человека = Мolecular cloning, heterological expression and production of the human growth hormone / А. М. Горькавая, А. А. Гилеп, Г. В. Сергеев. – DOI 10.29235/1561-8331-2019-55-2-182-187 // Весцi Нацыянальнай акадэмii навук Беларусi. Серыя хiмiчных навук / гл. ред. С.А. Усанов; учредитель Национальная академия наук Беларуси (Минск). – 2019. – Т.55 N2. – С. 182-187. – На рус. яз.
Соматотропин - гормон пептидной природы, синтезирующийся в передней доле гипофиза и усиливающий пролиферацию клеток и рост организма. В результате проведенного исследования разработана конструкция для периплазматической экспрессии рекомбинантного соматотропина человека на основе плазмиды pNic, подобраны условия для периплазматической бактериальной экспрессии (42 ч, 30 °С), способы выделения и очистки препарата целевого белка, не содержащего гистидинового кластера. Получен препарат целевого белка высокой степени очистки и соответствующего природному по молекулярной массе (MW 22301,9 Да). Общее количество полученного рекомбинантного соматотропина человека составило 2,85 мг на литр среды.
Growth hormone (GH) is a polypeptide produced in the anterior pituitary lobe that triggers different biochemical pathways and increases cell proliferation and growth. In this work, the pNic based vector for periplasmatic secretion was developed. Recombinant human growth hormone was produced via periplasmatic secretion (42h, 30 °C) followed by several steps of purification. GH obtained does not contain His-tag. Expression level of 2,85 mg per 1 liter of bacterial culture was achieved.
577.17.083
общий = БД Наука
общий = БИООРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ
общий = РЕКОМБИНАЦИЯ (физ., хим.)
общий = МОЛЕКУЛЯРНОЕ КЛОНИРОВАНИЕ
общий = БЕЛКИ (вещества)
общий = ХИМИЧЕСКОЕ СТРОЕНИЕ